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INVeSTIGACIÓN Y
deSARRollo
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tinua antes del proceso de secado para evitar el colapso de la emulsión durante dicho proceso. Se informó que el método para la formación de un polvo rico en aceite fue similar a las técnicas utilizadas para la encapsulación de los componentes hidrofóbicos en las emulsiones [134]. La técnica descrita por Mezzenga [133] era distinta porque el polvo del oleogel no fue estabilizado por una fase continua en el portador hidrofílico. En cambio, el polvo fue estabilizado por una red de proteínas entrecruzadas (obtenidas por entrecruzamiento térmico y por entrecruzamiento químico con glutaraldehido) adsorbidas en la interfase de las gotas de aceite [135]. Los geles descritos por Mezzenga [133] fueronpreparadosconβ-lactoglobulina y aceites como los de parafina y oliva. En primer lugar, el aceite fue emulsionado en una fase líquida rica en proteínas. La fase continua de la emulsión fue reemplazada o lavada varias veces para extraer las proteínas que no fueron adsorbidas. Luego la proteína se entrecruzó térmicamente o con la ayuda de un glutaraldehido y posteriormente se secó hasta alcanzar un contenido de humedad de aproximadamente 0,25%. El contenido de agua es típicamente más bajo para los tamaños más grandes de gotas. Se considera que el agua se encuentra ubicada en una capa intersticial entre dos películas de proteínas. Se calculó que el espesor de dicha capa intersticial fue de aproximadamente 10 nm. Durante el proceso de secado se agrega glicerol para evitar el colapso de las capas de proteína adsorbida. El glicerol también se encuentra ubicado dentro de la capa intersticial [136]. Los geles secados pero no entrecruzados son completamente rehidratables y reversibles. La distribución del tamaño de partícula del gel rehidratado es similar a la distribución del tamaño de partícula de la emulsión madre. Sin embargo, los geles preparados con un aceite de oliva virgen sin refinar no exhibieron esa reversibilidad. Se considera que esto se debió al entrecruzamiento natural de la proteína por las “impurezas” en el acei144
te de oliva sin refinar, como las cetonas y los aldehídos. Oleogeles de proteína Durante el secado, la emulsión se somete a una cantidad de transiciones. Durante dicho proceso, la forma de las gotas de aceite emulsionado se transforman desde una estructura esférica a una estructura de tipo espuma poliédrica (célula de Kelvin) (ver Figura 10) [136]. Como tal, el sistema se puede tratar como una espuma seca (una espuma con una cantidad diminuta de fase líquida continua). En este sistema, las burbujas de aire típicas de una espuma seca son reemplazadas por las gotas de aceite. Los experimentos reológicos de deformación pequeña que se realizaron posteriormente mostraron que los exponentes de escalamiento de los datos del radio de la partícula G’ fueron característicos de la espuma seca. La estructura de la red de proteínas que mantiene unidos a los oleogeles de proteína consiste de bicapas de proteínas formadas por películas de proteínas en las células poliédricas adyacentes. La transición desde una esfera a un poliedro está acompañada de un incremento de 10% de la superficie de la gota, que se traduce en un incremento en la tensión interfacial. La mayor tensión interfacial, a su vez se traduce en una elasticidad interfacial más elevada. La gran elasticidad durante la deformación de un espuma seca se atribuye al trabajo necesario para incrementar el área interfacial como así también a la energía requerida para separar dos superficies con una interacción interesante. Se determinó el módulo de corte elástico de los geles de proteínas formados por el secado de las emulsiones aceite en agua [136]. A una baja frecuencia de 1 Hz, el G’ se ubica típicamente entre 5,0 × 104 y 0,2 × 104 Pa. Existe una dependencia lineal fuerte del G’ sobre los radios medios de la partícula R32 promediados por superficie, que se ubican entre 0,2 y
