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· H A R I N A S P R o T e I C A S ·

Estos valores responden a lo estableci- triglicéridos y fosfolípidos. En las harinas (Figuras 4 a, c) y desaparece (o queda sólo
do por el Código Alimentario Argen- desgrasadas el pico A se reduce casi total- un hombro) a partir de esta etapa (mues-
tino para harinas de soja para alimen- mente, quedando un pequeño hombro tras HST y HDS), lo cual puede tener rela-
tación humana. El valor más elevado atribuible a los fosfolípidos residuales ción con las reacciones de glicosilación
de KOHPS lo dan las muestras HSE que quedan en la harina (Figuras 4 b y d). y/o con las interacciones proteína-fosfolí-
(97-98%), lo cual indica que, de haber pidos provocadas por el calentamiento. Si
agregados proteicos, éstos están mayo- Entre las muestras HSE y HST la dife- se tiene en cuenta que en estas muestras
ritariamente formados por uniones no rencia en las zonas amida I y II es notable hay una glicosilación efectiva detectable
covalentes y fácilmente disociables a en ambos procesos. Los picos 1 y 2 dan por la reducción de lisina reactiva, nos
alto pH. El tratamiento térmico en las información de la estructura secundaria podríamos inclinar por la primera opción.
condiciones de inactivación produjo en ya que corresponden a las zonas de vibra-
ambos procesos una pérdida de KOHPS ción denominadas amida I, estiramiento Las intensidades de los picos 1 y 3 (1630
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del 14-18%, lo cual es aceptable según del enlace C=O y amida II, balanceo del y 1392 cm , respectivamente) corres-
lo informado por otros autores (Araba enlace NH de la unión peptídica) (Singh, pondientes a los espectros FTIR de todas
y Dale, 1990a,b, Parsons y col., 1991). 2000). Estos picos son bien definidos y de las muestras estudiadas, se graficaron en
Sin embargo, estás perdidas son superio- mayor intensidad en HSE y disminuyen las Figuras 5 a, b. Puede observarse que
res a las de lisina reactiva, dado que las notablemente en las harinas inactivadas. el pico 3 varía en menor grado que el
reacciones de glicosilación mencionadas El pico marcado con una flecha (1450 pico 1. Esto puede deberse a que el pico
no son específicas de lisina y además cm ) que se encuentra en la zona inter- 3 tiene relación con los polisacáridos de
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se suma la formación de agregados con media amida II-amida III, puede corres- la cáscara de soja (dato no mostrado). La
uniones covalentes por otras vías como ponder a vibraciones de distintas uniones: intensidad del pico 1 alcanza valores de
son la formación de isopéptidos y de enlaces C=C de anillos aromáticos, defor- absorbancia cercanos o superiores a 1,2
puentes disulfuro (Cheftel y col., 1989). mación de COH de polisacáridos y tam- para las muestras S a HSE, y disminuye
bién a fosfolípidos (Nzai y Proctor, 1998). a valores menores a 0,8 y cercanos a los
Son muchos los trabajos de otros inves- Este pequeño pico se detecta en los espec- del pico 3 para las muestras HST y HDS.
tigadores que mostraron la versatilidad y tros de todas las muestras previas a la La relación de intensidades de los picos
alcance de la técnica FTIR para detectar desolventización y tostado (S hasta HSE) 1 y 3 da cuenta de estos cambios espec-
cambios estructurales en proteínas aisla-
das y en sistemas biológicos (Kong y Yu, Figura 4
2007, Singh, 2000, Susi y Byler, 1986),
Espectros FTIR de muestras de dos procesos de elaboración de harina desgrasada de soja, proceso 1 (a y b),
pero no hay información del uso de esta proceso 2 (c y d). Los picos 1, 2 y 3 son las principales señales de las regiones amida I (1600-1700 cm ), amida II
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(1500-1600 cm ) y amida III (1200-1450 cm ), respectivamente. El pico A corresponde a C=O de lípidos.
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técnica en proteínas de soja. En prin-
cipio, se debe saber que los espectros
FTIR de proteínas, lípidos y carbohidra-
tos son diferentes, debido a sus distintas
estructuras. Siendo las harinas de soja
sistemas compuestos por estas especies
y que van cambiando su composición,
estructura e interacciones durante el pro-
ceso de obtención, sería esperable que
puedan detectarse diferencias por FTIR.

La Figura 4 muestra los espectros FTIR
en el rango de número de onda donde se
encuentran los picos característicos de
proteínas. Para ambos procesos se puede
observar que los espectros de las mues-
tras S a SL (para proceso 1) y SE (para
proceso 2) son prácticamente similares
(Figuras 4 a y c). Aparece un pico a 1740
cm que denominamos A, que de acuerdo
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a Nzai y Proctor (1998), puede atribuir-
se al alto contenido de aceite, ya que es
un pico característico del enlace C=O de

322 A&G 87 • Tomo XXII • Vol. 2 • 316-324 • (2012)