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· e X T R A C C I ó N d e A C e I T e S V e G e T A l e S ·

El objetivo de este estudio fue caracte- ajustó al pH adecuado con HCl o NaOH diatamente con 0,1% de SDS a un factor
rizar la LFSF producida con el sistema 1 N, se agitó a 120 rpm (equipo Versa- de dilución de 500× veces y se midió la
de procesamiento EP en términos de las Bath S modelo 224, de Fisher Scientific) absorbancia a 500 nm (Espectofotóme-
siguientes propiedades funcionales: perfil a 25 ºC, y se centrifugó (Sorvall RC 5 tro Shimadzu, UV-160).
de solubilidad de las proteínas, caracterís- Plus) a 30.597 x g durante 30 minutos
ticas emulsionantes y de espumado, ade- (10). Se filtró el sobrenadante resultante La emulsión diluida se incubó a 95 ºC en
más de la WHC y la FBC. con un papel filtro Whatman Nº 1, y se un baño de agua (Fisher Scientific) y se
realizó la determinación de nitrógeno en midió la absorbancia de la emulsión en
10 mL del sobrenadante filtrado siguien- el momento cero y luego de 10 minutos.
· Procedimientos experimentales do el procedimiento Kjeldahl. La solubi- Se calculó el EAI y el ESI utilizando la
lidad de la proteína se calculó utilizando absorbancia medida en el momento cero
Preparación de la LFSF la fórmula A. (A ) y a los 10 minutos (A ). Para calcu-
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lar el EAI y el ESI se utilizaron las fórmu-
La harina de soja baja en grasas fue pro- las definidas por Pearce y Kinsella (12):
cesada en Iowa Soy Specialties (Vinton, Capacidad emulsionante (EC)
IA, EE.UU.). Luego, dicha mezcla fue EAI (m /g) = 2T/ΦC
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transportada al Centro de Investiga- Se utilizó una versión modificada del
ción para la Utilización de los Cultivos método de McWatters y Holmes (11). Se En donde: C = peso de la proteína por
(Center for Crops Utilization Research - preparó una suspensión de 2 % de proteí- unidad de volumen de la fase líquida
CCUR) ubicado en la Universidad Estatal na en agua. El pH de dicha suspensión se antes de que se forme la emulsión; T =
de Iowa en donde fue molida hasta con- ajustó a 5,5; no se modificó (se utilizó el 2,303 A/l (A = absorción, l = longitud de
vertirla en harina en un molino de marti- pH natural), o se ajustó a 8,0 con HCl 1 recorrido de la cubeta); y Φ = C − A −
llos (Fitzpatrick Company, Elmhurst, IL, N o NaOH 1 N para observar el efecto E(B − C)/C − A + (B − C) [(1 + E)Do/
EE.UU.) a un tamaño aproximado de 100 del pH sobre la EC. Se colocó una sus- Ds − E], en donde: A = masa del vaso de
mesh según la norma estadounidense. pensión de 2 % de proteína (25 mL) en precipitación; B = masa del vaso de pre-
Los parámetros de procesamiento utili- un vaso de precipitado de plástico de 500 cipitación más la emulsión; C = masa del
zados se describen en detalle en el estu- mL. La suspensión se mezcló, con acei- vaso de precipitación más la materia seca;
dio realizado por Crowe (6). Las harinas te de soja agregado gradualmente a 1 g/ Do = densidad del aceite; Ds = densidad
producidas se clasificaron en tres grupos seg, a velocidad elevada (aproximada- de la solución de proteína; y E = concen-
según el índice de dispersibilidad de la mente 12.000 rpm) y en forma continua tración de solutos (masa por unidad de
proteína/aceite residual (PDI/RO): LFSF con un mezclador manual (Bamix, Mett- masa de solvente). Además,
baja 14 ± 5 / 6,5 ± 0; LFSF media 42 ± len, Suiza), hasta que se pudo observar
3 / 7,4 ± 2, y LFSF alta 67 ± 4 / 10,4 ± 1. visualmente el punto de inversión (aceite ESI (min) = A × Δt/ΔA
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en agua). La EC fue determinada como la
cantidad máxima de aceite emulsionado En donde: Δt = 10 min y ΔA = A − A 10
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Análisis proximal por gramo de proteína.
Se realizaron análisis proximales para Capacidad espumígena
la proteína cruda (analizador de nitró- Índice de actividad emulsionante
geno PerkinElmer Serie II), la hume- (Emulsification activity index - EAI)) Se colocó una suspensión de 0,5% de
dad (AOCS Ba-38) (7), la materia grasa e índice de estabilidad de la emulsión proteína (80 mL) en una columna de
(AACC 30-25) (8), y las cenizas (AOAC (Emulsion stability index - ESI) vidrio con un disco de vidrio poroso
942.05) (9). Un laboratorio externo (poro de tamaño mediano) en el fondo.
(Woodson-Tenent, Des Moines, IA, Se mezcló una suspensión de 2% de Se hizo pasar gas nitrógeno a un caudal
EE.UU.) realizó los análisis para el PDI proteína (21 mL) con 7 mL de aceite de de 100 mL/min a través de la columna
utilizando el método de agitación rápida soja durante 1 minuto a baja velocidad de líquido. Se calculó la capacidad espu-
(AOCS Ba 10-65) (7). con un mezclador Waring con un micro- mígena y la estabilidad de la espuma en
recipiente (tamaño 110 mL; Fisher base a las ecuaciones descritas por Sor-
Scientific). La emulsión se diluyó inme- gentini y col. (13):
Solubilidad
Formula A
En un tubo de centrífuga de 50 mL, se concentración de proteína del sobrenadante (mg/mL) x 25
Solubilidad de la proteína (%) = x 100 [1]
dispersó una muestra de 250 mg en 25 peso de la muestra (mg) x [contenido de proteína de la muestras/100]
mL de agua destilada. Esta solución se

272 A&G 83 • Tomo XXI • Vol. 2 • 270-276 • (2011)