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· P R o C e S o S I N d USTRIA l e S ·

P < 0,05) con el GH , mientras que se tado incrementaron el peso molecular la mayoría de las proteínas muestra un
max
determinó una correlación negativa (r = general de los péptidos presentes en los comportamiento intermedio entre estos
−0,74, P < 0,01) entre la proporción de hidrolizados de la fracción de proteínas dos tipos de mecanismos hidrolíticos
péptidos <1,5 kDa y la GH . insolubles (Figura 5d). La proporción [19]. En la hidrólisis del tipo de etapas
max
de material >10 kDa se redujo luego sucesivas, la separación de los enlaces
Los hidrolizados de la fracción de pro- de los primeros 20 minutos de tosta- peptídicos en una proteína es seguida
teínas solubles contenían una mayor do, pero posteriormente, se incrementó por una división rápida en péptidos de
proporción de material >10 kDa en constantemente con los mayores tiem- tamaños más reducidos. En general, en
comparación con los hidrolizados de la pos de tostado (Tabla 3). No se espera el presente estudio se determinó una
HC00 (Tabla 3). Esto se puede explicar que esto se deba a la presencia de pro- proporción más elevada de péptidos
con la presencia de proteínas solubles teínas intactas, ya que no se detectaron intermedios (Tabla 3) con los tiempos
intactas, que fueron detectadas por elec- bandas claras con la SDS–PAGE en de tostado más cortos que con los tiem-
troforesis en gel de poliacrilamida con estos hidrolizados (los resultados no se pos de tostado más prolongados. Por el
dodecilsulfato sódico (SDS–PAGE sus muestran). La proporción de material contrario, en la hidrólisis de tipo crema-
siglas en inglés) en los hidrolizados de >10 kDa fue negativamente correlacio- llera, varios enlaces peptídicos se sepa-
la HC00 y la fracción de proteínas solu- nada con la k de la hidrólisis (r = -0,77, ran simultáneamente, y esto es seguido
bles (los resultados no se muestran). P < 0,01) de la fracción de proteínas por una conversión lenta de los péptidos
Sin embargo, el incremento del tiem- insolubles (Tabla 4). Además, el incre- de mayor tamaño en péptidos de tama-
po de tostado redujo (lineal P < 0,001, mento del tiempo de tostado aumentó ños más reducidos. El cambio a una
cuadrática P = 0,005) la proporción del la proporción de péptidos (lineal P < separación enzimática de tipo cremalle-
material >10 kDa (Tabla 3). La concen- 0,001, cuadrática P = 0,02) 1,5-10 kDa ra resulta en péptidos de tamaños más
tración de nitrógeno antes de la hidróli- y redujo (lineal P < 0,001, cuadrática P grandes, en comparación con la hidró-
sis fue similar para todas las fracciones = 0,02) la proporción de péptidos <1,5 lisis de tipo etapas sucesivas. Es posi-
solubles hidrolizadas. Por lo tanto, no se kDa. Se observó una correlación negati- ble que los hidrolizados que contienen
espera que la reducción en la proporción va (r = -0,74, P < 0,01) entre la propor- péptidos de tamaños mayores, además
del material >10 kDa se deba a la reduc- ción de péptidos 1,5–10 kDa y la k de de las proteínas intactas, puedan ser
ción de la solubilidad con los mayores la hidrólisis de la fracción de proteínas considerados menos digeribles que los
tiempos de tostado (según lo explicado insolubles, mientras que para la propor- que contienen tamaños más reducidos.
previamente para la HC00 soluble intac- ción de péptidos <1,5 kDa se observó
ta), sino a la hidrólisis más fácil de las una correlación positiva (r = 0,87, P <
proteínas solubles intactas. Esto tam- 0,001) (Tabla 4). · Conclusión
bién se reflejó por la reducción general
en el peso molecular de los hidroliza- Las correlaciones entre la k y la distri- La velocidad de hidrólisis proteica de la
dos, ya que la proporción de péptidos bución del tamaño de los péptidos en fracción de proteínas solubles fue entre
1,5-10 kDa (P = 0,002) y <1,5 kDa (P los hidrolizados de la HC00 y la frac- 3 y 9 veces mayor que el de la fracción
< 0,001) se incrementó linealmente ción de proteínas insolubles se puede de proteínas insolubles. La reducción
con los mayores tiempos de tostado. El explicar con el cambio de un mecanis- en la velocidad de hidrólisis de la HC
incremento en la proporción de péptidos mo hidrolítico del tipo de “etapas suce- observada con los mayores tiempos
<1,5 kDa con los mayores tiempos de sivas” a un sistema dominado por un de tostado resulta de una combinación
tostado obtenido luego de la hidrólisis tipo de “cremallera” con mayores tiem- de 1) la reducción en la proporción de
de la fracción de proteínas solubles se pos de tostado [19, 29]. La hidrólisis de proteínas rápidamente hidrolizables con
puede explicar con la mayor desnatura-
lización de las proteínas solubles, expo- Tabla 4 - Coeficientes de correlación de Pearson entre la proporción de péptidos luego de la hidrólisis
y el grado máximo de hidrólisis (GH max ) y velocidad de hidrólisis (k) de la HC00 y las fracciones de
niendo a los sitios de separación que proteínas solubles e insolubles de la HC00.
inicialmente no estuvieron disponibles
para las enzimas [28]. Se determinó una
proporción de péptidos Hc00 Fracción de Fracción de
correlación positiva (r = 0,63, P < 0,05) luego de la hidrólisis proteínas solubles proteínas insolubles
entre la proporción de péptidos 1,5-10 GH max k GH max k GH max k
kDa y la k de la hidrólisis de la fracción >10 kDa 0,16 −0,01 −0,25 −0,44 0,02 −0,77**
1,5–10 kDa 0,56* −0,73** 0,08 0,63* 0,44 −0,74**
de proteínas solubles (Tabla 4).
>1,5 kDa −0,74** 0,84*** 0,32 0,25 -0,23 0,87***
GH max , grado máximo de hidrólisis; k, velocidad de hidrólisis proteica; HC, harina de colza
Al contrario de lo observado en los
Nivel de significancia: * P < 0,05; ** P < 0,01; *** P < 0,001
hidrolizados de la fracción de proteínas
solubles, los mayores tiempos de tos-

490 A&G 108 • Tomo XXVII • Vol. 3 • 480-491 • (2017)